Κεφάλαιο 5.3 – Σελίδα 139 – ΧΗΜΕΙΑ Β΄ ΛΥΚΕΙΟΥ – Απαντήσεις – Λύσεις – ΧΗΜΕΙΑ Β΄ ΛΥΚΕΙΟΥ

Ερωτήσεις επανάληψης

Ερώτηση 19 (σελ. 154)

Ποια είναι τα βιοπολυμερή;

Σκέψη / Μεθοδολογία: Ζητούνται οι τρεις κύριες κατηγορίες φυσικών πολυμερών των οργανισμών.

Λύση:

1. Οι τρεις κύριες ομάδες βιοπολυμερών αναφέρονται ρητά στη θεωρία.

Απάντηση: Οι πολυσακχαρίτες, οι πρωτεΐνες και τα νουκλεϊνικά (πυρηνικά) οξέα.

Ερώτηση 20 (σελ. 154)

Τι είναι ο πεπτιδικός δεσμός;

Σκέψη / Μεθοδολογία: Ο πεπτιδικός δεσμός σχηματίζεται κατά την ένωση δύο αμινοξέων.

Λύση:

1. Δύο α-αμινοξέα ενώνονται με απόσπαση H2O, σχηματίζοντας τον δεσμό –CO–NH– μεταξύ τους.

Απάντηση: Ο πεπτιδικός (ή αμιδικός) δεσμός είναι ο δεσμός –CO–NH– που σχηματίζεται όταν δύο α-αμινοξέα ενώνονται με ταυτόχρονη απόσπαση ενός μορίου H2O.

Ερώτηση 21 (σελ. 154)

Ποια η διαφορά πολυπεπτιδίων από πρωτεΐνες;

Σκέψη / Μεθοδολογία: Η διάκριση γίνεται με βάση το μέγεθος του μορίου, δηλαδή τη σχετική μοριακή μάζα.

Λύση:

1. Και τα πολυπεπτίδια και οι πρωτεΐνες είναι πολυαμίδια που προκύπτουν από τη σύνδεση αμινοξέων με πεπτιδικούς δεσμούς.
2. Αν το πολυμερές έχει Mr < 10 000 λέγεται πολυπεπτίδιο· αν έχει μεγαλύτερη Mr είναι πρωτεΐνη.

Απάντηση: Η διαφορά είναι στο μέγεθος: αν το πολυμερές των αμινοξέων έχει Mr < 10 000 λέγεται πολυπεπτίδιο, ενώ αν έχει μεγαλύτερη Mr είναι πρωτεΐνη. Ο διαχωρισμός είναι αρκετά αυθαίρετος και υπάρχουν αλληλοκαλύψεις· πρακτικά και τα δύο είναι πολυαμίδια.

Πρόσεξε:

• Το όριο Mr = 10 000 είναι συμβατικό· δεν υπάρχει απότομη διαφορά στη χημική φύση πολυπεπτιδίων και πρωτεϊνών.

Ερώτηση 22 (σελ. 154)

Τι είναι ο πολυμερισμός συμπύκνωσης και σε τι διαφέρει από εκείνον της προσθήκης;

Σκέψη / Μεθοδολογία: Η διαφορά είναι αν αποσπάται ή όχι μικρό μόριο κατά την ένωση των μονομερών.

Λύση:

1. Στον πολυμερισμό προσθήκης, τα μονομερή (συνήθως αλκένια) ενώνονται χωρίς απώλεια ατόμων.
2. Στον πολυμερισμό συμπύκνωσης, τα μονομερή ενώνονται με ταυτόχρονη απόσπαση μικρού μορίου, όπως H2O.

Απάντηση: Ο πολυμερισμός συμπύκνωσης είναι η ένωση μονομερών με ταυτόχρονη απόσπαση μικρού μορίου (π.χ. H2O), σε αντίθεση με τον πολυμερισμό προσθήκης, όπου τα μονομερή (συνήθως αλκένια) ενώνονται χωρίς απώλεια ατόμων.

Ερώτηση 23 (σελ. 154)

Τι καλείται πρωτογενής δομή στα αμινοξέα;

Σκέψη / Μεθοδολογία: Ζητείται ο ορισμός συγκεκριμένου όρου δομής πρωτεϊνών.

Λύση:

1. Η πρωτογενής δομή αφορά τη σειρά με την οποία διαδέχονται τα αμινοξέα κατά μήκος της αλυσίδας.

Απάντηση: Πρωτογενής δομή είναι η ακριβής αλληλουχία των αμινοξέων κατά μήκος της πρωτεϊνικής αλυσίδας.

Πρόσεξε:

• Η ορθότητα της πρωτογενούς δομής είναι απαραίτητη προϋπόθεση για τη σωστή λειτουργία της πρωτεΐνης.

Ερώτηση 24 (σελ. 154)

Δώστε παραδείγματα πρωτεϊνών καθώς και τις λειτουργίες που επιτελούν.

Σκέψη / Μεθοδολογία: Ανατρέχουμε στις λειτουργίες των πρωτεϊνών που αναφέρει το βιβλίο στην εισαγωγή της ενότητας.

Λύση:

1. Επιλέγουμε παραδείγματα από το βιβλίο: ένζυμα και ορμόνες, μύες και τένοντες, δέρμα και μαλλί, αιμοσφαιρίνη, αντισώματα.

Ενδεικτική απάντηση: Ενδεικτικά: ως ένζυμα και ορμόνες καταλύουν και ρυθμίζουν τις αντιδράσεις του σώματος· ως μύες και τένοντες δίνουν στο σώμα τα μέσα για την κίνηση· ως δέρμα και μαλλί δίνουν εξωτερική κάλυψη και προστασία· ως αιμοσφαιρίνη μεταφέρουν το O2 σε όλο το σώμα· ως αντισώματα προστατεύουν από ασθένειες· σε συνδυασμό με άλλες ουσίες στα οστά δίνουν σύστημα στήριξης.

Πρόσεξε:

• Κριτήρια αξιολόγησης: τουλάχιστον 2-3 σωστά ζευγάρια πρωτεΐνης-λειτουργίας.

Ασκήσεις - Προβλήματα

Άσκηση 48 (σελ. 156)

Το προϊόν της αντίδρασης: \(\mathrm{H_2N{-}CH_2{-}CO{-}OH + H{-}NH{-}CH_2COOH \rightarrow H_2N{-}CH_2{-}CO{-}NH{-}CH_2{-}COOH}\) είναι: α. μία πρωτεΐνη β. ένας εστέρας γ. ένα πολυπεπτίδιο δ. ένα διπεπτίδιο

Σκέψη / Μεθοδολογία: Δύο μόρια αμινοξέος (γλυκίνης) ενώνονται με έναν μόνο πεπτιδικό δεσμό· αυτό είναι εξ ορισμού διπεπτίδιο και όχι πρωτεΐνη ή πολυπεπτίδιο, που αποτελούνται από πολλά αμινοξέα.

Λύση:

1. Παρατηρούμε ότι ενώνονται ακριβώς δύο μόρια αμινοξέος (γλυκίνη + γλυκίνη) με έναν πεπτιδικό δεσμό (–CO–NH–).
2. Ένωση δύο αμινοξέων = διπεπτίδιο.

Απάντηση: δ. ένα διπεπτίδιο

Πρόσεξε:

• Πολυπεπτίδιο/πρωτεΐνη θα χρειαζόταν πολλά (όχι μόνο δύο) αμινοξέα στην αλυσίδα.

Άσκηση 49 (σελ. 156)

Μεταξύ των αμινοξέων αλανίνη, \(\mathrm{NH_2{-}CH(CH_3){-}COOH}\) και γλυκίνη, πόσα και ποια διπεπτίδια μπορούν να δημιουργηθούν; Σε τι τυχόν διαφέρουν;

Σκέψη / Μεθοδολογία: Με 2 διαφορετικά αμινοξέα, κάθε ένα μπορεί να βρίσκεται στην αρχή ή στο τέλος της αλυσίδας, και υπάρχουν και τα δύο «ομο-διπεπτίδια» (ίδιο αμινοξύ διπλά).

Λύση:

1. Ονομάζουμε Αλα (αλανίνη) και Γλυ (γλυκίνη).
2. Δυνατοί συνδυασμοί (σειρά σημαντική): Αλα-Αλα, Γλυ-Γλυ, Αλα-Γλυ, Γλυ-Αλα.
3. Σύνολο: 4 διπεπτίδια.
4. Το Αλα-Γλυ και το Γλυ-Αλα διαφέρουν στη σειρά σύνδεσης (ποιο αμινοξύ συνεισφέρει την ελεύθερη –NH2 και ποιο την ελεύθερη –COOH), άρα είναι διαφορετικές ενώσεις (δομικά ισομερή).

Απάντηση: Μπορούν να προκύψουν 4 διπεπτίδια: Αλα-Αλα, Γλυ-Γλυ, Αλα-Γλυ και Γλυ-Αλα. Τα δύο «μεικτά» (Αλα-Γλυ και Γλυ-Αλα) διαφέρουν μεταξύ τους ως προς τη σειρά σύνδεσης των δύο αμινοξέων.

Πρόσεξε:

• Η σειρά σύνδεσης έχει σημασία — Αλα-Γλυ ≠ Γλυ-Αλα, ακριβώς όπως και στις πρωτεΐνες η αλληλουχία (πρωτογενής δομή) καθορίζει διαφορετικό μόριο.

Άσκηση 50 (σελ. 156)

Πόσα διπεπτίδια μπορούν να προκύψουν από συνδυασμό 20 διαφορετικών αμινοξέων; Θυμηθείτε ότι μεταξύ 2 προκύπτουν δύο, μεταξύ τριών 9 κ.ο.κ.

Σκέψη / Μεθοδολογία: Ο υπαινιγμός δείχνει το μοτίβο: για κάθε ζεύγος διαφορετικών αμινοξέων προκύπτουν 2 «μεικτά» διπεπτίδια (με τη σειρά να έχει σημασία), και επιπλέον υπάρχει από ένα «ομο-διπεπτίδιο» για κάθε αμινοξύ μόνο του. Ο συνολικός τύπος είναι ν² (όπου ν το πλήθος αμινοξέων), όπως επιβεβαιώνεται από το παράδειγμα των 3 αμινοξέων (3²=9).

Λύση:

1. Έλεγχος του μοτίβου με ν=3: 3 ομο-διπεπτίδια (ΑΑ, ΒΒ, ΓΓ) + 6 μεικτά (ΑΒ,ΒΑ,ΑΓ,ΓΑ,ΒΓ,ΓΒ) = 9 = 3². Επιβεβαιώνεται ο τύπος ν².
2. Για ν=20 διαφορετικά αμινοξέα: αριθμός διπεπτιδίων = ν² = 20² = 400.

Απάντηση: 400 διπεπτίδια.

Πρόσεξε:

• Ο τύπος ν² μετράει όλα τα δυνατά διπεπτίδια, συμπεριλαμβανομένων και των «ομο-διπεπτιδίων» (ίδιο αμινοξύ και στις δύο θέσεις) — επιβεβαιώνεται από τον υπαινιγμό της εκφώνησης (ν=3 → 9).
• Σημείωση: η υπόδειξη του βιβλίου γράφει «μεταξύ 2 προκύπτουν δύο»· όπως φαίνεται στην άσκηση 49, από 2 αμινοξέα προκύπτουν 2² = 4 διπεπτίδια, σε συμφωνία με τα 3² = 9 για 3 αμινοξέα.

Άσκηση 51 (σελ. 157)

Οι πρωτεΐνες μπορούν να θεωρηθούν φυσικά ......... ή πολυμερή .........

Σκέψη / Μεθοδολογία: Οι πρωτεΐνες είναι φυσικά πολυμερή αμινοξέων, στα οποία τα μονομερή συνδέονται με αμιδικό (πεπτιδικό) δεσμό.

Λύση:

1. Οι πρωτεΐνες είναι φυσικά πολυπεπτίδια (πολλά αμινοξέα ενωμένα με πεπτιδικούς δεσμούς).
2. Επειδή ο πεπτιδικός δεσμός είναι αμιδικός, είναι πολυμερή αμίδια (πολυαμίδια).

Απάντηση: Οι πρωτεΐνες μπορούν να θεωρηθούν φυσικά πολυπεπτίδια ή πολυμερή αμίδια (πολυαμίδια).

Άσκηση 52 (σελ. 157)

Η \(\mathrm{C_2H_5NH_2}\), το \(\mathrm{CH_3COOH}\) και το \(\mathrm{NH_2CH_2COOH}\) έχουν αντίστοιχα σημεία τήξης −81, 17 και 233 °C. Αυτό οφείλεται στις διαφορετικές μοριακές τους μάζες ή στην ύπαρξη διαφορετικών δυνάμεων άρα και δεσμών μεταξύ των μορίων τους; Τι είδους δυνάμεις αναμένετε να υπάρχουν στα δύο τελευταία;

Σκέψη / Μεθοδολογία: Οι τρεις ενώσεις έχουν παρόμοιες, μικρές μοριακές μάζες (45, 60 και 75), άρα η μεγάλη διαφορά στα σημεία τήξης δεν εξηγείται από τη μάζα· οφείλεται στις διαφορετικές δυνάμεις μεταξύ των μορίων.

Λύση:

1. Οι σχετικές μοριακές μάζες είναι 45 (C2H5NH2), 60 (CH3COOH) και 75 (NH2CH2COOH): πολύ κοντινές τιμές, ενώ τα σημεία τήξης διαφέρουν κατά εκατοντάδες βαθμούς.
2. Άρα η διαφορά οφείλεται στις διαφορετικές δυνάμεις (δεσμούς) μεταξύ των μορίων.
3. Στο CH3COOH η ομάδα –COOH σχηματίζει ισχυρούς δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των μορίων.
4. Στη γλυκίνη υπάρχουν στο ίδιο μόριο και η ομάδα –COOH και η ομάδα –NH2, οπότε οι δεσμοί υδρογόνου (και οι έλξεις μεταξύ όξινης και βασικής ομάδας) είναι ακόμη ισχυρότεροι· γι' αυτό έχει το πολύ υψηλό σημείο τήξης 233 °C.

Ενδεικτική απάντηση: Η διαφορά οφείλεται στις διαφορετικές δυνάμεις μεταξύ των μορίων και όχι στις μοριακές μάζες, που είναι παρόμοιες. Στα δύο τελευταία (CH3COOH και γλυκίνη) αναμένονται δεσμοί υδρογόνου, ισχυρότεροι στη γλυκίνη.

Πρόσεξε:

• Η γλυκίνη έχει στο ίδιο μόριο όξινη (–COOH) και βασική (–NH2) ομάδα· οι ισχυρές έλξεις μεταξύ των μορίων της εξηγούν ότι είναι στερεό με πολύ υψηλό σημείο τήξης.

Άσκηση 53 (σελ. 157)

Ένα αμινοξύ το οποίο απομονώθηκε από έναν ιστό ζώου αναλύθηκε και βρέθηκε να περιέχει 18,65% N. Το αμινοξύ αυτό είναι: α. η γλυκίνη β. η αλανίνη γ. η σερίνη (\(\mathrm{HO{-}CH_2{-}CH(NH_2){-}COOH}\))

Σκέψη / Μεθοδολογία: Υπολογίζουμε το %N για κάθε υποψήφιο αμινοξύ (1 άτομο N ανά μόριο σε όλα) και συγκρίνουμε με το δοσμένο 18,65%.

Λύση:

1. Γλυκίνη NH2CH2COOH (C2H5NO2): Mr = 2(12)+5(1)+14+2(16) = 75. %N = 14/75×100 ≈ 18,67%.
2. Αλανίνη CH3CH(NH2)COOH (C3H7NO2): Mr = 3(12)+7(1)+14+2(16) = 89. %N = 14/89×100 ≈ 15,73%.
3. Σερίνη HOCH2CH(NH2)COOH (C3H7NO3): Mr = 3(12)+7(1)+14+3(16) = 105. %N = 14/105×100 ≈ 13,33%.
4. Το 18,67% της γλυκίνης ταιριάζει (με μικρή στρογγυλοποίηση) με το δοσμένο 18,65%.

Απάντηση: α. η γλυκίνη

Πρόσεξε:

• Η μικρή απόκλιση (18,65% δοσμένο έναντι 18,67% υπολογισμένο) οφείλεται σε στρογγυλοποίηση ατομικών μαζών — παραμένει σαφώς η πλησιέστερη τιμή.

Άσκηση 54 (σελ. 157)

Ποσότητα \(\mathrm{CH_3CH(NH_2)COOH}\) (αλανίνη) θερμαίνεται με διάλυμα \(\mathrm{HNO_2}\), οπότε παράγονται 448 \(\mathrm{cm^3}\) \(\mathrm{N_2}\) αναγόμενα σε πρότυπες συνθήκες (μέθοδος Van Slyke). Υπολογίστε την ποσότητα της αλανίνης.

Σκέψη / Μεθοδολογία: Κάθε mol αμινοξέος με πρωτοταγή αμινομάδα δίνει 1 mol N2 με HNO2 (μέθοδος Van Slyke). Βρίσκουμε τα mol N2 από τον όγκο σε STP, και άρα τα mol και τη μάζα της αλανίνης.

Λύση:

1. n(N2) = V/22400 = 448/22400 = 0,0200 mol (STP: 1 mol αερίου = 22400 cm³).
2. Αναλογία αλανίνης:N2 = 1:1 (μέθοδος Van Slyke), άρα n(αλανίνης) = 0,0200 mol.
3. Mr(αλανίνης) = 3(12)+7(1)+14+2(16) = 89.
4. Μάζα αλανίνης = n × Mr = 0,0200 × 89 = 1,78 g.

Απάντηση: Η ποσότητα της αλανίνης είναι 1,78 g (0,0200 mol).

Πρόσεξε:

• Η αναλογία αμινοξέος:N2 είναι 1:1 μόνο όταν το αμινοξύ έχει μία πρωτοταγή αμινομάδα, όπως εδώ.